El equipo de investigación del Instituto de Nanociencia de la Vida de la Universidad de Kanazawa (WPI-NanoLSI) en Japón ha publicado recientemente resultados importantes en la revista Small, revelando el mecanismo de autoensamblaje de péptidos cortos en superficies de materiales bidimensionales como grafito y disulfuro de molibdeno. Este estudio proporciona nuevas ideas para la integración precisa de biomoléculas con materiales inorgánicos. Estructura de ensamblaje molecular de dipéptido YH en grafito y disulfuro de molibdeno; estructura de hidratación tridimensional alrededor de los ensamblajes de péptidos; simulación de la estructura de ensamblaje y distribución de densidad de agua cerca de los péptidos ensamblados.

El estudio fue liderado conjuntamente por Ayhan Yurtsever, Takeshi Fukuma y Linhao Sun, en colaboración con el Instituto de Investigación Científica de Tokio, la empresa estadounidense DMXi Dentomimetix y la Universidad de Aalto en Finlandia. El equipo diseñó una serie de dipéptidos tirosina-histidina (YH) y, utilizando microscopía de fuerza atómica de frecuencia modulada (FM-AFM), observó que estos péptidos forman estructuras lineales alineadas con la red cristalina del sustrato en superficies de materiales bidimensionales.

“Las moléculas de agua no solo promueven la formación de enlaces de hidrógeno, sino que también proporcionan la flexibilidad conformacional necesaria para el ensamblaje de péptidos”, explicó Yurtsever. Mediante mediciones de AFM 3D y simulaciones de dinámica molecular, el equipo descubrió que la envoltura de hidratación heterogénea formada por interacciones péptido-agua juega un rol clave en el proceso de ensamblaje. Estos hallazgos establecen las bases para el desarrollo de nuevos biosensores y dispositivos bioelectrónicos.